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动态核糖体-转位子复合体，位于内质网(ER)膜，产生人类蛋白质组ꦫ的主要部分。它控制新生蛋白质的合成、易位、膜插入、n -糖基化、🦹折叠和二硫键的形成。

虽然该机制的各个组成部分已经在高分辨率的隔离下进行了研究，但对它们在原生膜中的相互作用🐓的见解仍然有限。

近日，科研人员使用低💮温电子断层扫描技术，广泛的分类和分子建模，以分🅺子分辨率捕捉ER膜上mRNA翻译和蛋白质成熟的快照。

相关研究发表在《Nature》上，文章标题为：“Visualization of translation and🉐 protein biogenesis at the ER membrane"。

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研究人员发现了一个高度丰富的经典易位前中间体，真核延伸因子1a (eEF1a)具有扩展构象，这表明eEF1a可能在GTP水解后仍与核糖体相关。在内质网膜上，不同的▨多体结合到不同的内质网转胞子上，这些转胞子专门合成带有信号肽的蛋白质或多通道跨膜蛋白，两种蛋白中都存在转胞子相关蛋白复合物(TRAP)。

丰富的ER转位子变体的近乎完整的原子模型包括蛋白质传导通道SEC61、TꦆRAP和低聚糖转移酶复合物A (OSTA)，揭示了TRAP与其他转位子组分的特定相互作用。

研究人员观察到与OSTA相关的化学计量学和亚化学计量学辅助因子，其中可能包括蛋白质异构酶。总之，该ꦦ研究可视化了ER结合的多体及其协调的下游机制。

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